1.一种YPB肽段，其序列为P‑P‑R‑K‑K‑K‑R‑K‑H‑R‑L‑W‑A‑A‑H‑C‑R‑K‑I‑Q‑L‑K‑K‑D‑G‑S‑S。

2.如权利要求1所述的YPB肽段在制备用于抑制乳腺癌细胞增殖或乳腺癌肿瘤生长的药物中的应用，其特征在于通过YPB肽段与TAT和GGG合成，再标记上带有荧光的FITC，得到FITC‑TAT‑GGG‑YPB多肽；所述FITC‑TAT‑GGG‑YPB多肽用于阻遏YY1和EZH2的结合。

3.根据权利要求2所述的应用，其特征在于所述FITC‑TAT‑GGG‑YPB多肽的序列为FITC‑YGRKKRRQRRR‑GGG‑PPRKKKRKHRLWAAHCRKIQLKKDGSS。

4.如权利要求2中所述的YPB肽段的筛选及所述的FITC‑TAT‑GGG‑YPB多肽的合成的方法，其特征在于该方法按以下步骤进行：

一、利用大肠杆菌表达His×6‑YY1蛋白并进行纯化；将EZH2功能区域分为4个片段，分别为Mut1：第1‑251位氨基酸、Mut2：第252‑384位氨基酸、Mut3：第385‑604位氨基酸和Mut4：第604‑746位氨基酸；构建GST‑融合蛋白，并利用大肠杆菌进行蛋白表达和纯化，得到纯化后的GST‑EZH2‑Mut1、Mut2、Mut3和Mut4蛋白；

二、通过胺类偶合法将纯化后的His×6‑YY1蛋白偶联到偶联用芯片上，然后利用生物大分子互作仪分别测定纯化后的GST‑EZH2‑Mut1、Mut2、Mut3和Mut4蛋白与His×6‑YY1蛋白的结合程度，经过筛选，得到EZH2上一段负责与YY1的结合序列，将这一段序列命名为YPB肽段，其序列为P‑P‑R‑K‑K‑K‑R‑K‑H‑R‑L‑W‑A‑A‑H‑C‑R‑K‑I‑Q‑L‑K‑K‑D‑G‑S‑S；最后将YPB肽段与TAT和GGG合成，再标记上带有荧光的FITC，得到FITC‑TAT‑GGG‑YPB多肽；所述FITC‑TAT‑GGG‑YPB多肽的序列为FITC‑YGRKKRRQRRR‑GGG‑PPRKKKRKHRLWAAHCRKIQLKKDGSS。

5.根据权利要求4所述的方法，其特征在于步骤一中所述利用大肠杆菌表达His×6‑YY1蛋白并进行纯化的步骤如下：

(1)将YY1连接到pHis×6的原核表达载体上，构建得到pHis×6‑YY1表达载体；将pHis×6‑YY1表达载体转入到大肠杆菌BL21 Tuners菌株内，在含有50μg/mL卡那霉素的LB培养基中，在37℃的摇床中以220rpm的转速过夜培养；将过夜培养后的菌液按1：50的比例加入到含有50μg/mL卡那霉素的LB培养基中，在37℃下培养2h～3h；

(2)将步骤(1)培养后的菌液降至16℃，加入浓度为0.2mM的异丙基‑β‑D‑硫代半乳糖苷，在16℃下继续培养6h～8h或过夜；将菌液在4,000×g、4℃下离心20min，收集细菌，然后用25mL的缓冲液I重悬，缓冲液I由20mM Tris·HCl、200mM NaCl、1mM DTT和pH7.5、1×蛋白酶抑制剂组成；将装有菌液的离心管在冰水的环境下进行超声波处理，每处理30s间歇

1min，直至菌体完全裂解；用20,000×g在4℃下离心30min，保留上清液，将上清液与1mL带有镍的树脂混合，在4℃下滚动结合2h，然后将树脂装入层析柱，先用20mM的咪唑洗涤层析柱两次、每次10mL，然后用40mM的咪唑洗涤层析柱两次、每次10mL，再用200mM的咪唑洗脱层析柱10次、每次200μL，得到含有His×6‑YY1的洗脱样品；

(3)将含有His×6‑YY1的洗脱样品合并，在4℃条件下进行透析，每隔5小时更换一次透析液，共更换三次透析液，透析液由1.5M NaCl、0.05M Tris‑HCl和1mM DTT组成，pH为7.5；

将透析后的样品分装后冻存于‑80℃下。

6.根据权利要求4所述的方法，其特征在于步骤一中所述将EZH2功能区域分为4个片段，构建GST‑融合蛋白，并进行蛋白表达和纯化，其步骤如下：

(1)将EZH2的4个片段的编码序列分别连接到pGEX‑4T‑1表达载体上，构建得到pGEX‑EZH2‑Mut1、Mut2、Mut3和Mut4表达载体，分别将pGEX‑EZH2‑Mut1、2、3和4表达载体转入到大肠杆菌BL21 Tuners菌株内，在含有50μg/mL卡那霉素的LB培养基中，在37℃的摇床中以

220rpm的转速过夜培养；将培养后的菌液按1：50的比例加入到含有50μg/mL卡那霉素的LB培养基中，在37℃下培养2h～3h；

(2)将步骤(1)培养后的菌液降至16℃，加入浓度为0.2mM的异丙基‑β‑D‑硫代半乳糖苷，在16℃下继续培养6h～8h或过夜；将菌液在4,000×g、4℃下离心20min，收集细菌，然后用25mL的缓冲液I重悬，缓冲液I由20mM Tris·HCl、200mM NaCl、1mM DTT和pH7.5、1×蛋白酶抑制剂组成；将装有菌液的离心管在冰水的环境下进行超声波处理，每处理30s间歇

1min，直至菌体完全裂解；用20,000×g在4℃下离心30min，保留上清液，将上清液与1mL偶联有谷胱甘肽的树脂混合，在4℃下滚动结合2h，然后将该树脂装入层析柱，样品在层析柱下端流出后，用10mL PBS洗涤两次层析柱，用洗脱液洗脱10次，每次200μL，得到洗脱后的样品，洗脱液由20mM谷胱甘肽和50mM Tris·HCl组成，pH为9.0；将洗脱后的样品合并，分装后冻存于‑80℃下。

7.根据权利要求4所述的方法，其特征在于步骤二中所述通过胺类偶合法将纯化后的His×6‑YY1蛋白偶联到偶联用芯片上，然后在生物大分子互作仪上，利用该芯片分别测定纯化后的GST‑EZH2‑Mut1、Mut2、Mut3和Mut4蛋白与偶联在芯片上的His×6‑YY1蛋白的结合情况，得出GST‑EZH2‑Mut3能够与His×6‑YY1蛋白结合；进一步将GST‑EZH2‑Mut3平均分成GST‑EZH2‑Mut3a、GST‑EZH2‑Mut3b和GST‑EZH2‑Mut3c，分别为Mut3a：第385‑465位氨基酸、Mut3b：第465‑545位氨基酸和Mut3c：第545‑605位氨基酸；然后在生物大分子互作仪上，利用所述芯片分别测定GST‑EZH2‑Mut3a、GST‑EZH2‑Mut3b和GST‑EZH2‑Mut3c与His×6‑YY1蛋白的结合情况，得出GST‑EZH2‑Mut3b能够与His×6‑YY1蛋白结合；再进一步将EZH2‑Mut3b缩短为EZH2‑Mut3b‑S1和EZH2‑Mut3b‑S2，分别为Mut3b‑S1：第465‑519位氨基酸和Mut3b‑S2：第465‑492位氨基酸；并分别表达GST‑EZH2‑Mut3b、GST‑EZH2‑Mut3b‑S1和GST‑EZH2‑Mut3b‑S2，然后经纯化后，与His×6‑YY1蛋白进行体外蛋白结合，使用树脂拉下上述GST‑融合蛋白，使用YY1抗体对拉下的样品进行检测，得出GST‑EZH2‑Mut3b‑S1能够结合His×6‑YY1，而GST‑EZH2‑Mut3b‑S2不能结合His×6‑YY1；再将GST‑EZH2‑Mut3b‑S1和GST‑EZH2‑Mut3b‑S2的序列进行对比，得到YPB肽段。

8.根据权利要求4所述的方法，其特征在于步骤二中所述纯化后的His×6‑YY1蛋白与芯片偶联前，使用10mM、pH为4.5的NaOAc缓冲液进行稀释；步骤二中所述纯化后的GST‑EZH2‑Mut1、Mut2、Mut3和Mut4蛋白进行测定前，使用10mM、pH为7.4的HEPES缓冲液进行稀释。

9.根据权利要求4所述的方法，其特征在于步骤二中所述利用偶联His×6‑YY1蛋白的芯片分别测定纯化后的GST‑EZH2‑Mut1、Mut2、Mut3和Mut4蛋白与His×6‑YY1蛋白的结合能力，其结合时间为90s，解离时间为120s。

10.根据权利要求4所述的方法，其特征在于步骤二中所述的TAT的序列为Y‑G‑R‑K‑K‑R‑R‑Q‑R‑R‑R。