1.一种分离纯化融合蛋白GLEGB（Glu‑linker‑ELP‑GB）的方法，其特征在于，所述方法包括如下步骤：（1）融合蛋白GLEGB的诱导表达：将编码类弹性蛋白ELP、GB多肽的核苷酸序列用编码连接肽linker的核苷酸序列连接至编码β‑葡萄糖苷酶Glu的核苷酸序列上，构建重组质粒pET‑GLEGB，将重组质粒转化到宿主细胞中以表达融合蛋白；

所述 linker 的氨基酸序列如 SEQ.ID .NO.2所示；

所述类弹性蛋白ELP的氨基酸序列如 SEQ.ID.NO.3所示；

所述GB为石墨烯结合肽，其氨基酸序列如 SEQ.ID.NO.4所示；

（2）双水相浮选（ATPF）对融合蛋白GLEGB的分离纯化：将含有融合蛋白的菌液、表面活性剂 BS‑12和(NH4)2SO4混合作为下相，上相为PEG2000，进行浮选，分别收集浮选后的上下相溶液，记录体积，并测定浮选后上相和下相中的酶活和蛋白含量；所述下相中(NH4)2SO4的浓度为0.25g/mL‑0.45g/mL；表面活性剂的浓度为1.0‑2.0%；所述下相与上相的体积比为5:

1；其中下相中含有融合蛋白的菌液用量占下相总体积的1/5；所述上相中PEG2000的浓度为

30‑50%；所述浮选条件为通入氮气在流速为20‑40mL/min的条件下浮选20‑40min；

（3）ATPF结合逆转换循环（ITC）对融合蛋白GLEGB的分离纯化：在收集的上相混合液中添加硫酸铵，水浴加热，离心去上清；之后用Tris‑HCl缓冲液重悬沉淀，并在低温下孵育一定时间，离心去杂质，得到纯化的目标酶溶液。

2.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，在步骤（3）中，所述硫酸铵加入到上相酶液中，使硫酸铵的终浓度为0.1‑1M。

3.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，在步骤（3）中，所述水浴加热时间为10min，温度15‑37℃。

4.根据权利要求1所述的方法，其特征在于，在步骤（3）中，所述重悬后的溶液孵育条件：4℃，10‑40min。